天门冬氨酸 转氨甲 酶，一种调节酶， 催化 核 酸生物合成中的第一步，即从 氨甲酰磷酸 和天冬氨酸形成氨甲酰天冬氨酸。该酶由两个 催化亚基 和三个调节亚基组成，催化亚基为34kDa 蛋白质 的 三聚体 ，调节亚基为17kDa蛋白质的二聚体。 三磷酸胞苷 是其负调节物， atp 是其 正调节物 。
基本信息
来自E.coli的天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）是研究得最多的一个调节酶。它提供了一个生物合成途径的调节中别构反馈抑制的最好的一个例子。Arthur Pardee等人发现ATCase的一个最有效的 抑制剂 是代谢途径的终产物胞嘧啶三磷酸（ CTP ），当CTP水平高时，CTP与ATCase结合，降低CTP合成的速度，反之当细胞内CTP水平低时，CTP从ATCase上解离，加快CTP合成速度。他们还发现 atp 是酶的别构 激活剂 。
在ATCase 催化 反应中，一分子 天门冬氨酸 结合到一个活性部位后，会增加其他亚基对底物的亲和性，因此大大增大了反应速度，所以反应速度对天冬氨酸浓度作图得到的是S形曲线。
特点
CTP和 ATP 都影响底物天冬氨酸与酶的结合，从图中可以看出别构抑制剂CTP使曲线向右移，即酶对天冬氨酸的Km值明显增大，但并没有改变Vmax，所以CTP是一个竞争性抑制剂，它结合在活性部位以外的调节部位。 CTP 使得原来的S曲线更为明显，表明 天冬氨酸 结合ATCase的过程中具有更大的协同性。别构 激活剂 atp 的存在使得S型曲线向 双曲线 漂移，降低了底物对酶结合的协同性。
ATP则相反，它是ATCase的 激活剂 ，可增强酶与底物的亲和性，但也不影响Vmax。 ATP 与CTP相互竞争调节部位，高水平的ATP可阻止CTP对酶的抑制作用。
为了解释调节酶S形曲线，提出了齐变模型和序变模型两种模型。 天门冬氨酸 结合ATCase的过程表现出齐变模型特征，而氧结合血红蛋白的过程表现出序变和齐变两种模型的特征。